PROTEINAS
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| Que son por definicion las PROTEINAS? | Son MACROMOLECULAS formadas por CHONS Monomeros: Aminoacido Esos monomeros forman polimeros. |
| Funciones BASICAS DE LAS PROTIENAS | -Sosten: Colageno -Transporte: Hemogolobina, protienas de la sangre -Enzimaticas: catalizadores organicos de reacciones quimicas. -Reguladoras: Regulacion de actividades celulares, ej metabolismo. -Hormonas: Cumplen funciones reguladoras -Receptoras: Desencadenan respuestas o de señalizacion: miosina y actina. -Defesa: Anticuerpos |
| AMINOACIDOS Answer (term) | Grupo acido: ACIDO CARBOXILICO (COOH) *se unen por union amida en un enlace peptidico* Grupo basico: AMINA (NH2) R= Grupo radical o cadena lateral (diferente en cada uno de los 20 aminoacidos) EXCEPTO EN LA GLICINA QUE R ES UN HIDROGENO. Si R es polar: aa hidrofilo Si R es apolar: aa hidrofobo H= hidrogeno. |
| ISOMERIA OPTICA DE LOS AMINOACIDOS | Todos los aminoacidos tienen isomeria optica gracias a la presencia de un carbono quiral (ENANTIOMEROS/ IMAGEN EN ESPEJO) , EXCEPTO la glisina o glicocola. Isoleucina y Treonina tiene 4 isomeros cada uno, (2n). Si se incide luz polarizada (haz de luz que vibra por un prisma en un solo plano) en un compuesto quiral (AMINOACIDO) el plano de vibracion es rotado sobre su eje y desviado a otra posicion. Si se desvia hacia la derecha o en sentido de las agujas del reloj , es un isomero DEXTROGIRO y se representa con el signo (+) Si se desvia hacia la izquierda, es un isomero LEVOGIRO y se representa con el signo (-) Por eso, las letras D Y L, no hacen referencia a la isomeria optica de los aminoacidos, solo indica su serie. |
| Que indican las LETRAS D Y L en los aminoacidos? | Letra L: con el grupo amina (NH2) a la izquierda. Letra D: con el grupo amina (NH2) a la derecha. Solo los aa de serie L son los utilizados por el organismo. En los que la letra L no esta escrita, debe entenderse que son L-aminoacidos. |
| Clasificacion de los AMINOACIDOS | Los aa tienen un grupo acido carboxilo y un grupo basico amina, razon por la cual son compuestos neutros. 1) AMINOACIDOS ALIFATICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR. -Glicina: R es H -Alanina: R es CH3 (+ polar q el resto) -Valina: R es CH - CH3 - CH3 -Leucina: R es CH2-CH-CH3-CH3 -Isoleucina: R es CH-CH3-CH3-CH3 ---> *2 C quirales* 2) AMINOACIDOS ALIFATICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE -Serina: R es CH2-OH - Treonina: R es CH-CH3-OH ---> * 2 C quirales* |
| Clasificacion de los AMINOACIDOS | 3) AMINOACIDOS AROMATICOS (benceno) NEUTROS. - Fenilalanina : R es un CH2 - nucleo bencenico. - Tirosina: R es un CH2- nucleo bencenico- OH -Triptofano: R es CH2 - 1 nucleo indol- 1 nucleo bencenico Los aa aromaticos absorben luz en la region UV del espectro. Esto sirve para detectar proteinas en una muestra. 4) AMINOACIDOS CON AZUFRE - Cisteina: R es CH2- SH (puente sulfhidrilo) -Metionina: R es CH2-CH2- S- CH3 5) AMINOACIDOS ACIDOS: Son dicarboxilicos ( un COOH de mas) -Acido aspartico: R es CH2-COOH ---> aspartato -Acido glutamico: R es CH2-CH2-COOH ---> glutamato -Asparragina: R es CH2-CO-NH2 -Glutamina: R es CH2-CH2-CO-NH2 |
| Clasificacion de los AMINOACIDOS | 6) AMINOACIDOS BASICOS: Un grupo amina (NH2) de mas -Lisina= R es CH2-CH2-CH2-NH2 -Arginina= R es CH2-CH2-CH2-NH- C -- NH - NH2 (grupo guadinina) - Histidina: R es CH2- Nucleo imidazol 7) IMINOACIDOS: Funcion IMINO ( doble enlace a NH) , uniones de mayor rigidez, nitrogeno incluido en el ciclo. -Prolina: Nucleo hexagonal con NH y COOH - 4- hidroxiprolina: Nucleo hexagonal con NH, COOH y un OH en el C4. 8) OTROS AMINOACIDOS: Si se remplaza el azufre de la cisteina y la metionina por selenio: seleniocisteina y seleniometionina. B-alanina , D- alanina , D-acido glutamico, tiroxina, homocisteina |
| Cuales son los AMINOACIDOS ESENCIALES | Son 8 aminoacidos ESENCIALES : el cuerpo no los puede sintetizar, y tiene que incorporarlos con la dieta. 1) Fenilalanina 2) Isoleucina 3) Leucina 4) Valina 5) Lisina 6) Metionina 7) Treonina 8) Triptofano +2 que se consideran ligeramente esenciales, ya que el cuerpo los sintetiza en menor proporcion: 9) Arginina 10) Histidina Fer H- ISO TREmendo LIo y VALentina Asustada LE METio un triptofano. |
| PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS | * dos cisteinas forman CISTINA, con un grupo puente disulfuro* Aminoacidos polares: glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, acido aspartico, acido glutamico, asparragina, glutamina,lisina, histidina y arginina. Aminoacidos apolares: alanina valina leucina isoleucina metionina fenilalanina triptofano y prolina ----> Fer PRObo ALA VALentina I METio LEngua Toda la noche |
| Propiedades ACIDO-BASE de los aminoacidos | * dos cisteinas forman CISTINA, con un grupo puente disulfuro* Aminoacidos polares: glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, acido aspartico, acido glutamico, asparragina, glutamina,lisina, histidina y arginina. Aminoacidos apolares: alanina valina leucina isoleucina metionina fenilalanina triptofano y prolina ----> Fer PRObo ALA VALentina I METio LEngua Toda la noche |
| ¿Que es el PUNTO ISOELECTRICO O PHi? | PHi o punto isoelectrico= Es un valor especifico de PH para CADA aminoacido en el cual la disociacion de cargas negativas y positivas se igualan, y por lo tanto la CARGA NETA del aminoacido es NULA,CERO. Si el aminoacido se encuentra en su PHI, no migra en un campo electrico. Entonces, dependiendo del PH al que se someta la proteina, va a ser mas acido o mas basico. La carga total de la proteina, determina como esta actua. |
| Propiedades QUIMICAS de los aminoacidos | Son 8 aminoacidos ESENCIALES : el cuerpo no los puede sintetizar, y tiene que incorporarlos con la dieta. 1) Fenilalanina 2) Isoleucina 3) Leucina 4) Valina 5) Lisina 6) Metionina 7) Treonina 8) Triptofano +2 que se consideran ligeramente esenciales, ya que el cuerpo los sintetiza en menor proporcion: 9) Arginina 10) Histidina Fer H- ISO TREmendo LIo y VALentina Asustada LE METio un triptofano. |
| UNION PEPTIDICA | Los aminoacidos establecen enlaces covalentes entre EL GRUPO CARBOXILO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO AMINA DE OTRO AMINACIDO, CON PERDIDA DE UNA MOLECULA DE H2O. (Carbono + Nitrogeno ---> Enlace covalente simple) Esta union es de tipo AMIDA. CO-NH + H20 El COO- pierde un O y el +NH3 pierde 2H ---> 1 H20 El COOH pierde un OH y el NH2 pierde 1H ---> 1 H20 (ver cuando los aa estan ionizados, osea IMG del resumen) |
| Diferecias entre peptidos, y polipeptidos - amino terminal y carboxilo terminal | Cuando se unen dos aa: DIPEPTIDO Cuando se unen entre 2 y 10 aa: OLIGOPEPTIDOS Cuando se unen mas de 10 aa: POLIPEPTIDOS Cuando se unen 50 aa o mas y la masa de la molecula alcanza los 6000 Da : Tenemos una proteina -N terminal o aminoterminal: Se lo considera al INICIO de la cadena, y posee el grupo amina libre (a-amina NH3+) -C terminal o carboxiterminal: Es considerado el FINAL de la cadena, y posee el grupo carboxilo unido al Ca libre (COO-) Los aa pierden en la union peptidica un H del grupo amina y un OH del grupo carboxilo; por eso una vez conformada la cadena, las unidades que forman al peptido son RESTOS O RESIDUOS DE AA. |
| NOMENCLATURA- como se nombra a un peptido | Se denominan siguiendo la secuencia de los aa integrantes apartir del aminoacido del extremo amino terminal. Para nombrarlos se utiliza su nombre de raiz + el sufijo il. El ultimo residuo, con el grupo COOH libre, se lo denomina con su nombre completo. EJ: hexapeptido formado por serina, ac. aspartico, tirosina, lisina, alanina y cisteina, se lo nombra: SERIL-ASPARTIL-TIROSIL-LISIL-ALANIL-CISTEINA. |
| Propiedades acido base de los PEPTIDOS | Estas propiedades estan dadas por los grupos de los carbonos terminales (amina y carboxilo terminales) y por los grupos IONIZABLES de las cadenas laterales (grupos R) de los aminoacidos. Esto es porque los grupos carboxilos y amina de las uniones peptidicas han perdido H y OH y no pueden ionizarse. El PHI, la influencia del PH: Es igual que en los aminoacidos |
| PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA | GLUTATION: formado por acido glutamico, cisteina y glicina, participa en las reacciones de oxido-reduccion. El glutation oxidado forma union puente disulfuro (S-S). El glutation reducido forma un puente sulfhidrilo. ENCEFALINAS: En el SNC producen analgesina Algunas hormonas peptidicas o factores liberadores de hormonas. -Antibioticos -Peptido toxico para el ser humano: amanitina |
| PROTEINAS- PROPIEDADES ACIDO BASE | La carga ELECTRICA de una proteina, depende del grupo ionizable existente en la cadena lateral (R) de los restos de aminoacidos, y de los extremos amino y carboxilo terminales. El hecho de que la proteina presente grupos ionizables (carboxilo-terminal, amino-terminal y cadenas laterales) le da una capacidad de amortiguar a la sustancia en la que se encuentran,ya que CAPTAN o LIBERAN protones (H+) segun la concentracion de estos en el medio. Esto es lo que se denomina BUFFER o amortiguador. -En soluciones ACIDAS: Los grupos aminas libre (+NH3) captan protones (H+) y la proteina presenta carga positiva (+). -En soluciones BASICAS: Los grupos aminas libre (+NH3) ceden protones (H+) y la proteina presenta carga negativa (-) . |
| PROTEINAS PROPIEDADES ACIDO-BASE | Dos proteinas con diferente cantidad de grupos acidos y basicos libres, tendran distintas cargas segun el PH en el que se encuentren. La magnitud de la carga es proporcional a la diferencia entre el PH del medio y su PHI. -Sera mas ELECTROPOSITIVA cuanto mas ACIDO sea el PH del medio con respecto a su punto isoelectrico (PHi) -Sera mas ELECTRONEGATIVA cuanto mas BASICO sea el el PH del medio con respecto a su PHi. |
| Electroforesis | Es la migracion de las proteinas segun su CARGA (de acuerdo a las condiciones de PH en las que se encuentre) , por accion de un campo electrico. -Si el PH es acido con respecto al PHi de la proteina, la proteina obtiene carga positiva (+) y por consencuencia se deplaza al polo NEGATIVO O CATODO. -Si el PH es basico con respecto al PHi de la proteina, la proteina obtiene carga negativa (-) y por consecuencia se desplaza hacia el polo POSITIVO O ANODO. *EN SU PHi o PUNTO ISOELECTRICO LA PROTEINA NO POSEE CARGA Y PERMANECE INMOVIL* |
| Masa molecular de las proteinas | Conociendo la masa molecular de una proteina, se puede establecer el numero de aminoacidos que esta posee. Se realiza diviendo la masa molecular de la proteina por 120. La determinacion de la masa molecular se puede realizar mediante diferentes metodos como la ultracentrifugacion, la cromatografia de filtracion, la electroforesis, la centrifugacion, etc. |
| Solubilidad de las proteinas | Gran parte de las proteinas son solubles en agua o en soluciones acuosas. Esto se debe a que las particulas interactuan son solventes polares como el agua , formando una cubierta denominada CAPA DE SOLVATACION (que se llama capa de HIDRATACION cuando el solvente es agua). El agua impide que las proteinas se agreguen y preicipiten. La presencia de grupos funcionales ionizados (COO- y NH3+) y de otros grupos polares (OH - SH - NH) favorece la formacion de la capa de hidratacion. La diferencia de solubilidad puede deberse a su diverso grado de hidratacion. La presencia de grupos apolares, (aromaticos y cadenas alifaticas) tambien influyen en la solubilidad de la proteina (insolubilizandola) |
| Factores de variacion de la solubilidad de una proteina. | -EFECTO DEL PH: Debido a que el PH determina la carga neta de la proteina, se puede decir que en su punto isoelectrico (PHi) es minima, o sea insoluble. PH mayor a PHi: proteina carga negativa ---> aumenta solubilidad. Ph menor a PHi: proteia carga psoitiva ----> disminuye solubilidad. -Efecto de sales: A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de las proteinas. A altas concentraciones, disminuyen la solubilidad. Las sales neutras estabilizan la solucion. -Efecto de solvenets poco polares: Estos compuestos disminuyen la solubilidad, producen la precipitacion y la desnaturalizacion de la proteina, a menos que se trabaje a bajas temperaturas y a un PH determinado. Etanol, acetona. |
| Dialisis - Ultrafiltracion | Mediante el proceso de DIALISIS, es posible separar moleculas pequeñas. Se utilizan membranas porosas, como celofan, que actuan como un tamiz: permite el paso del agua y moleculas de bajo peso y retienen las macromoleculas. A este tipo de membranas se les llama SEMIPERMEABLES. Una variante de este metodo es la ultrafiltracion, en la cual se utiliza un sistema filtrante. Ademas de separar las moleculas pequeñas, la dialisis permite concentrar macromoleculas por sustraccion de solventes, lo cual es util para el estudio de proteinas cuando estan muy diluidas. |
| FORMA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS- CLASIFICACION | °PROTEINAS FIBROSAS O FIBRILARES= Sus cadenas estan ordenadas de forma paralelas dando lugar a laminas o fibras extendidas. Esta clase de proteinas son poco solubles o insolubles en agua, y forman parte de las estructuras de SOSTEN. °PROTEINAS GLOBULARES= La proteina se pliega sobre si misma en forma tridimensional (esfera u ovoide) . Es caracteristica de proteinas de gran actividad funcional, y son solubles en medios acuosos. Enzimas, enticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc. Es caracteristico de proteinas de TRANSPORTE. |
| ESTRUCTURA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS (primaria) | Estructura primaria: Se refiere a la composicion global de los aminoacidos en una cadena LINEAL, numero, orden y tipo de aminoacidos en la cadena polipeptidica. Esta secuencia es principal determinante de su configuracion, propiedades, y caracteristicas funcionales. Este orden y tipo de aminoacidos que conforman la estructura primaria de una proteina, esta dado por EL CODIGO GENETICO (ADN, segmento de adn: GEN) Alteraciones en esta estructura, puede tornar a la proteina inutil. Modificiaciones en el ADN (mutaciones) derivan en proteinas anormales. Para que una proteina sea FUNCIONAL, debe adquirir una FORMA, es por eso que una proteina que solo cuenta con estructura primaria, es inutil. |
| ESTRCUTURA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS (secundaria) | Estructura secundaria: Se comienzan a dar los primeros plegamientos de la cadena polipeptidica. Es la posicion espacial que adpota la cadena de forma repetitiva, mantenida por PUENTES DE HIDROGENO, que se establecen entre dos atomos electronegativos ( O - H) En enlace peptidico, otorga rigidez a los enlaces C-N, y no permite su rotacion. Las uniones de los CARBONO ALFA: Ca---N y Ca---C son de tipo sigma y simple, y permiten la libre rotacion. La orientacion que adopten estos enlaces determinara la disposicion de la cadena en el espacio. Se encuentran 3 tipos de disposicion: -Helice alfa: Cadena girada en sentido de las agujas del reloj (helice dextrogira) La cadena se enrolla sobre un eje central como envolviendo un cilindro. La proteina comienza a compactar su tamaño y los grupos se juntan formando PUENTES DE HIDROGENO (el H del nitrogeno se une al O del carbonilo, cada grupo carbonilo puede formar un pte de H con el grupo NH del otro aminoacido situado 4 lugares mas adelante en la cadena) Condiciones como la presencia de PROLINA, y residuos grandes y con cargas, afectan la disposicion espacial, IMPIDIENDO que se forme la helice alfa. -Lamina beta: La cadena polipeptidica se encuentra mas extendida. Los aminoacidos se disponen forma plegada de ZIG-ZAG, perimitiendo PUENTES DE HIDROGENO con elementos de cadenas cercanas. Si las cadenas apareadas tienen el mismo sentido (n-terminal --> c-terminal) se llaman cadenas paralelas, y si van en direcciones opuestas, son antiparalelas. Esta estructura es exclusivamente para proteinas fibrosas. -Disposicion al azar: En un segmento de la cadena, los aa se disponen de manera espacial termodinamicamente mas favorable (que les otorge mas estabilidad) |
| Puede una proteina tener mas de una disposicion en el espacio? | Una proteina puede estar conformada por: un segmento helice alfa, un segmento lamina beta, un segmento en disposicion al azar. Las proteinas fibrosas en cambio, presentan exclusivamente todas estructuras en helice alfa o todas en lamina beta. |
| ESTRUCTURA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS (terciaria) | Estructura terciaria: Es la forma final TRIDIMENSIONAL que adopa la proteina. De acuerdo a esa forma final, las proteinas se clasifican en fibrosas y globulares. -Las proteinas fibrosas bastan con sus estucturas secundarias para explicar su conformacion. La molecula puede disponerse en helice alfa o en lamina plegada beta. Estas proteinas son de sosten; colageno. -Proteinas globulares:En estas proteinas existen porciones que adoptan estructuras en helice alfa o en lamina beta y tambien son necesarios segmentos dispuestos al azar, para permitir plegamientos a fin de alcanzar una conformacion esferoidal. Estas proteinas son de transporte--> hemoglobina, albumina. LA FORMA TRIDIMENSIONAL DE LA PROTEINA SE DA GRACIAS A LAS UNIONES DE LAS CADENAS LATERALES O GRUPOS R. Tambien se tienen en cuenta factores del orden termodinamico. La forma mas estable es la de menor energia libre. |
| Cuales son las fuerzas responsables del mantenimiento de la estructura terciaria? | -Fuerzas de atraccion o repulsion electrostatica: Se da por la oposicion de grupos con carga electrica opuesta, dando lugar a enlaces de tipo salino. Si los grupos tienen igual signo, el efecto sera de repulsion y los alejaria sin mantener la estructura. -Enlaces PUENTE DE HIDROGENO: Ciertos aminoacidos se atraen entre si formando puentes de hidrogeno, ya sea por el grupo carboxilo o por el amina.Se trata de uniones entre grupos distintos de los que se estabilizan ESTRUCTURAS SECUNDARIAS helice alfa o lamina beta. -Puentes disulfuro (S-S) : Se pa por oposicion de dos grupos de cisteinas (SH) que por oxidacion forman puente disulfuro (S-S). La CISTEINA es el unico aa que forma puentes disulfuro. ES UNO DE LOS ENLACES MAS FUERTES. -Interaccion de cadenas laterales hidrofobicas: Las cadenas laterales apolares al ser hidrofobas se alejan del agua, provocando plegamientos que agrupan estos restos hidrofobicos en el INTERIOR de la molecula. (interaccion hidrofobica) -Interaccion de cadenas laterales hidrofilicas: Los grupos hidrofilicos ( COO-, NH3, OH) tienden a ubicarse hacia el EXTERIOR de la molecula en contacto con el solvente polar (x ej agua) Cuado la proteina se encuentra en un entorno apolar, la disposicion se interviene, y los aa de la cadena hidrofoba son los que interaccionan con el medio que los rodea. -Fuerzas de Van der Waals: La nube electronica de cada uno de los atomos generan asimetrias en la distribucion de las cargas electricas y generan dipolos transitorios. Son interacciones muy debiles, pero adquieren significancia cuando son muchos. Son entre grupos apolares. |
| ESTRUCTURA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS (cuaternaria) | TODAS las proteinas tienen estructura primaria, secundaria y terciaria. Solo algunas proteinas adoptan una estructura cuaternaria. Estructura cuaternaria: Las proteinas con estructura cuaternaria tienen mas de una cadena polipeptidica. Se llaman proteinas OLIGOMERICAS. Cada una de las cadenas, representa una subunidad. Insulina: 2 cadenas poplipeptidicas ---> 2 subunidades. Hemoglobina: 4 cadenas polipeptidicas --> 4 subunidades Las fuerzas responsables de mantener unidas a esas cadenas polipeptidicas o subunidades son: puente de hidrogeno, atracciones electrostaticas, interacciones hidrofobicas, puentes disulfuro. |
| ¿Que es un complejo multimolecular? | Interacciones de diferentes proteinas entre si, o con otro tipo de compuestos. Por ejemplo: complejo F1F0, ribosomas, proteasomas, ATP sintetaza. |
| Consideraciones sobre las ESTRUCTURAS de las proteinas | -Un DOMINIO en una proteina es un sector de la molecula con estructuras y plegamientos definidos, relacionados con funciones especificas. -Una proteina muestra FLEXIBILIDAD y PLASTICIDAD, factores esenciales para que pueda funcionar. -Proteinas defectuosamente plegadas, pueden ser causas de trastornos y enfermedades. |
| DESNATURALIZACION DE PROTEINAS | La desnaturalizacion de las proteinas es la ruptura de todos los enlaces o fuerzas que mantienen las estructuras secundaria terciaria y cuaternaria de las proteinas (la estructura primaria no se ve afectada, ya que las uniones peptidicos NO se rompen) La desnaturalizacion puede estar producida por agentes quimicos ( acidos, alcalis, urea) o fisicos ( calor, radiaciones, congelamientos, presiones, PH extremo) En la desnaturalizacion de una proteina, ademas de perderse las estructuras secundaria terciaria y cuaternaria, se pierden las propiedades y las funciones, y se insolubiliza. La desnaturalizacion es generalmente un proceso IRREVERSIBLE. (x ej el de la clara de huevo sometida a calor, acidos y bases fuertes) Pocas veces es un proceso reversible, cuando la desorganizacion molecular no es muy intensa, la proteina puede retomar su configuracion original. |
| CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS ---> SIMPLES | Proteinas simples: No se unen a nada que no sea proteico, solo cuentan con aminoacidos. Sin embargo se han encontrado glucidos en la mayoria de ellas. ESTAS SON= -Albumina: caracter acido, una unica cadena, prot globular - Globulinas: insolubles, varias cadenas, prot globulares. -Histonas -Protaminas -Glutelinas y Gliadinas -Escleroproteinas o albuminoides: de sosten fibrosas : queratina, colageno , elastinas. |
| CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS ---> CONJUGADASCASIFICACION DE LAS PROTEINAS ---> CONJUGADAS | Proteinas conjugadas: Se unen a cosas que NO son proteicas. Es decir, se asocia una proteina simple con otro tipo de compuesto. Porcion proteinica: Se llama apoproteina Porcion NO proteinica: Se llama GRUPO PROTESTITCO. Estas son= -Nucleoproteinas: porcion proteica histonas, grupo protestico ADN. -Cromorpoteinas: grupo protestico coloreado. HEMOGLOBINA (porcion proteica globina, grupo protestico hemo) , citocromos, flavoproteinas . -Glicoproteinas -Fosfoproteinas -Lipoproteinas -Metaloproteinas |
| HEMOGLOBINA | La hemoglobina es una proteina conjugada, globular, y de estructura cuaternaria. porcion proteinica: GLOBINA--> proteina basica grupo protestico: HEMO--> color rojo La HEMOGLOBINA es responsable del transporte de O2 en sangre. Tambien del CO2. La HB tiene 4 CADENAS POLIPEPTIDICAS (SUBUNIDADES) CADA UNA UNIDA A UN GRUPO HEMO (4 grupos HEMO en total) La HB pertenece a las hemorpoteinas dentro de las cromoproteinas. Entre las hemoproteinas se encuentran citocromos, catalasa, peroxidasa, mioglobina (responsable del transporte y reserva de 02 en musculos). La mioglobina tiene 1 cadena polipeptidica, unida a 1 grupo hemo. |
| GRUPO HEMO | Es un derivado del nucleo porfina, es un anillo formado por 4 grupos PIRROL unidos entre si por puentes metilo ( --CH) Todos los atomos del anillo se encuentran en el mismo plano. Los pirroles se enumeran de I a IV. Los puentes de metino se designan con letras griegas. Los numeros 1 a 8 indican las posiciones de los atomos de hidrogeno unidos a los carbonos de los grupos pirrol. Cuando los hidrogenos de las posiciones 1 a 8 se sustituyen por restos carbonados la porfina se convierte en ---> PORFIRINA El HEMO esta formafodo por PROTOPORFIRINA III. Los sustituyentes de la porfirina 3 son: - Grupos metilo (CH3) en posiciones 1,3,5,8 -Grupos vinilo (CH doble e CH2) e posiciones 2,4 -Grupos propionilo (CH2-CH2-COOH) en posiciones 6 y 7 |
| COMO ESTA FORMADO EL GRUPO HEMO | EL HEMO ESTA FORMADO POR PROTOPORFIRINA III CON UN ATOMO DE HIERRO (Fe +2) engarzado en el centro del anillo tetrapirrolico. El hierro del hemo se encuentra siempre en estado FERROSO (ferrohemo) ya que solo de esta forma la hemoglobina puede formar oxihemoglobina y transportar O2. El Fe +2 forma SEIS enlaces coordinados o dativos. >4 enlaces coordinados unen el Fe+2 a los atomos de nitrogeno de los pirroles. > El 5to enlace liga el hemo a un nitrogeno del nucleo imidazolde un resto histidina en la globina (UNION HEMO-GLOBINA) >El 6to enlace coordinado lo hace con una molecula de O2. Si el hierro se oxide a Fe+3, el hemo se convierte en hematina o ferrihemo y la hemoglobina se transforma en metaheoglobina, incapaz de transportar 02. |
| COMO ESTA CONSTITUIDA LA HEMOGLOBINA | LA HB es una molecula tetramerica, constituida por: >2 cadenas polipeptidicas de 141 aa cada una (alfa o zeta) >2 cadenas polipeptidicas de 146 aa cada una (beta , delta, gamma o epsilon) En el adulto se encuentran: -Hemoglobina A1 (HB A1) formada por dos cadenas ALFA y dos cadenas BETA. (a2 b2) Es la mas abundante, representa un 95% de los globulos rojos. -Hemoglobina A2 (HB A2) formada por dos cadenas alfa y dos cadenas delta (a2 ð2) Un recien nacido --> Tiene Hemoglobina fetal (HBf)---> 2 cadenas alfa y dos cadenas gamma. |
| ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA HB | Las cuatro cadenas se unen para formar un conjunto compacto y esferico. Cada una de las cadenas forma un nicho, en el cual se aloja el grupo hemo. Los 4 grupo hemo quedan bien separados entre si. Las uniones de las 4 cadenas son mas firmes entre las cadenas alfa y beta. Se establecen interacciones hidrofobicas y puentes de hidrogeno. |
| ESTRUCTURA TERCIARIA Y SECUNDARIA DE LA HB | El 80% de la HB presenta una estructutra helicoidal. Cada cadena esta formada por segmentos de helice alfa conectados por trozos de disposicion al azar. El hemo se encuentra entre las helices E y F de cada cadena. El HEMO esta unido a la globina por un enlace coordinado del FE+2 con un nitrogeno del nucleo imidazol de la histidina 87 en las cadenas alfa y 92 en las cadenas beta. |
| FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA | La hemoglobina se une REVERSIBLEMENTE al oxigeno para formar OXIHEMOGLOBINA 1 molecula de HB reacciona con 4 moleculas de O2, una por cada grupo hemo. HB + 4 O2 ----> HB (O2) 4 : oxihemoglobina Esta reaccion depende de la PRESION PARCIAL DEL O2. Si aumenta la Po2: desplaza la reaccion hacia la derecha, formando mas oxihemoglobina. Si disminuye la Po2: desplaza la reaccion hacia la izquierda. La sangre de un adulto normal tiene 15 gramos de Hb por DL. El total de O2 transportado es de alrededor 20 ml por DL de sangre. |
| CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINA | La curva de disociacion de la hemoglobina es una curva SIGMOIDE (forma de s). La curva de disociacion de la mioglobina en cambio, es una curva hiperbolica, que asciende muy rapidamente. Esto demuestra la mayor afinididad del O2 por la mioglobina, pero sin embargo, esta NO es util para el transporte de O2 en sangre ya que a la presion de oxigeno existente en los capilares de los tejidos, no cederia su oxigeno. La SIGMOICIDAD de la curva de HB indica que a muy bajas presiones de O2, este gas se une con dificultad a la Hb, pero cuando se incrementa la presion, la formacion de oxihemoglobina resulta estimulada. |
| EXPLICACION DEL EFECTO COOPERATIVO | Hb desoxigenada --> las cuatro cadenas se unen por enlaces salinos, en una conformacion TENSA, que dificulta el acceso de O2 al grupo hemo. En esta conformacion tensa, el FE+2 se encuentra desplazado del pano del hemo. Cuando una molecula de O2 accede a una cavidad de un grupo hemo y se une al Fe+2 por su 6to enlace coordinado, se produce una traccion que desplaza el atomo de Fe+2 al centro del anillo hemo. Este desplazamiento produce un cambio conformacional en toda la cadena polipeptidica, y debido a las asociaciones de las cadenas, esta alteracion se TRANSMITE a cada una de ellas. Este cambio conformacional facilita el ingreso de O2 a los grupos hemo de las otras 3 cadenas. Hb oxigenada ---> conformacion relajada EFECTO COOPERATIVO: fenomeno por el cual el ingreso de 1 molecula de O2 a 1 de los grupos hemo de 1 cadena polipeptidica, modifica su forma y transmite el cambio a las otras 3 cadenas polipeptidicas, tornandolas mas RECEPTIVAS al O2. |
| EFECTO BOHR | El EFECTO BOHR: A el se debe que la oxihemoglobina libere su oxigeno con mas facilidad a nivel de los TEJIDOS, donde la presion de CO2 es elevada y el PH bajo. Es un mecanismo de regulacion que libera el oxigeno con mas rapidez, donde mas falta hace. Factores como: la disminucion del ph (ph bajo), aumento de la presion parcial de CO2, presencia de metabolitos, aumento de la temperatura---> provocan una DISMINUCION de la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno. De esta manera, la hemoglobina se vuelve a tensar, suelta el oxigeno, y lo libera a los tejidos. Se suelta O2 y se capta CO2. |
| DERIVADOS DE LA HEMOGLOBINA | - Hb glicosilada: Se genera en los globulos rojos por reaccion entre Hb y glucosa 6-fosfato. Se encuentran cantidades elevadas en pacientes diabeticos, ya que permite saber si la glucemia ha estado elevada en los ultimos 3 meses. |
| 2-3 Bifosfoglicerato (BPG O DPG) | Esta presente en los globulos rojos y contribuye a estabilizar la molecula en forma tensa (T). Esto resulta en una disminucion de la afinidad de la HB por el oxigeno , y de esa manera, el oxigeno se libera en los tejidos. Las variaciones en la concentraciones de BGP tienen gran interes clinico. -Aumentando la concentracion de BGP en globulos rojos, se logra establecer un mecanismo de adaptacion a la hipoxia para que el O2 se libere facilmente en los tejidos. - A la sangre que se utiliza para transfusiones se le agrega solucion anticoagulante de citrato-glucosa ---> disminuye el BGP ---> se dificulta la liberacion de O2 a los tejidos ---> hipoxia. -La HBF (fetal) tiene mayor afinidad por el oxigeno que la HB A1. La oxigenacion de la sangre del feto se realiza en la placenta por transferencia de O2 desde la Hb materna hacia la Hb fetal. Esto es posible gracias a la mayor afinidad de la HbF por el O2. La HBF tiene una MENOR tendencia de unirse al BGP , y como consencuencia, la HBF no experimenta una disminucion de la afinidad por el O2. -Efectos alostericos: es el nombre que se le da a sustancias determinadas que producen cambios conformacionales que afectan el funcionamiento de la molecula. |
| HEMOGLOBINA Y CO2 | La HB participa tambien en el transporte de CO2, en forma de carbamino Hb- NH2 + CO2 --> HB - NH - COOH Cuando la sangre llega a los pulmones, la formacion de oxihemglobina favorece la liberacion del CO2 del carmabino. |